一种针对参与细胞分裂的蛋白质的新方法揭示了其功能的新见解，这种蛋白质可能在癌症中起作用。

　　这种蛋白质被称为Aurora-A，是一组被称为激酶的蛋白质之一。激酶是一种通过修饰靶标来调节许多细胞功能的酶；它们通常在癌症等疾病中失调，这使它们成为药物发现的有吸引力的目标。

　　由于Aurora-A在细胞分裂中的作用，它是抗癌药物特别感兴趣的靶标。尽管已经进行了许多旨在抑制Aurora-A的药物的临床试验，但没有一种药物进入临床应用。这是因为极光A在所有细胞中都起着至关重要的作用，因此不良毒性是常见的。

　　为了应对这一挑战，作为bbsrc资助的slolaprogram （SPiDR）的一部分，伯明翰大学化学学院的研究人员一直在寻找涉及Aurora a的蛋白质-蛋白质相互作用的目标。他们的研究结果发表在《化学科学》杂志上。

　　研究小组试图用一种拟肽的方法来抑制Aurora A与一种叫做TACC3的蛋白质的相互作用。他们发现，最有效的肽模拟物能够与Aurora-A结合，并抑制其与TACC3的相互作用，而不会抑制Aurora-A的酶促功能。

　　令人兴奋的是，研究小组还观察到，这种肽模拟物能够改变Aurora-A的形状，从而抑制Aurora-A上一个遥远位点的不同蛋白质-蛋白质相互作用。N-Myc和Aurora-A之间的第二种相互作用尤为重要。这是因为Myc蛋白的错误调控是癌症的一个标志，而N-Myc在儿童脑癌中起着关键作用。

　　Wilson教授解释说：“因为Aurora-A稳定了N-Myc的降解，抑制这种相互作用可能是抗癌药物开发的一种很有前途的方法。我们发现，肽模拟物可以抑制N-Myc/Aurora-A的相互作用，而不抑制酶的功能，因此是一个重要的观察结果。”