蛋白质通过与代谢物或其他蛋白质结合来完成任务，在我们体内执行生物化学功能的重任。为了成功地做到这一点，蛋白质分子通常会发生形状变化，以允许执行复杂、精确的化学过程所需的特定结合相互作用。

　　更好地了解蛋白质的形状将为研究人员提供阻止或治疗疾病的重要见解，但目前揭示这些动态的三维形式的方法为科学家提供的信息有限。为了解决这一知识差距，来自纽约市立大学研究生中心高级科学研究中心(CUNY ASRC)的一个团队设计了一个实验，以测试在高温和高压下进行x射线晶体成像是否会显示出不同的形状。

　　该团队的研究结果发表在《通讯生物学》杂志上。

　　“蛋白质结构不会静止不动;他们在几个相似的形状之间转换，就像一个舞者一样，”该研究的首席研究员丹尼尔·基迪博士说，他是纽约市立大学ASRC结构生物学倡议的教授，也是纽约市立大学和纽约市立大学研究生中心的化学和生物化学教授。

　　“不幸的是，现有的观察蛋白质的方法只能揭示一种形状，或者暗示多种形状的存在，而不能提供具体的细节。我们想看看不同的方法戳蛋白质是否能让我们更详细地了解它的形状是如何变化的。”

　　在他们的实验中，研究小组获得了STEP晶体，也被称为ptpn5 -一种用于治疗包括阿尔茨海默病在内的几种疾病的药物靶蛋白-并使用高压(2000倍地球大气压)或高温(体温)对它们进行搅拌，这两种方法都与在大气压和低温(-280华氏度，-173摄氏度)下进行的典型晶体学实验有很大不同。

　　研究人员用x射线晶体学观察了样品，并观察到高温和高压对蛋白质有不同的影响，显示出不同的形状。

　　虽然高压不是蛋白质在体内经历的条件，但Keedy说，搅拌方法暴露了蛋白质的不同结构状态，这可能与它在人体细胞中的活性有关。

　　Keedy补充说:“有能力使用热和压力等扰动来阐明这些不同的状态，可以为药物开发人员提供工具，以确定如何使用小分子药物将蛋白质捕获为特定形状以减少其功能。”